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用于用酶处理增强污泥的脱水性能的方法.pdf

摘要
申请专利号:

CN201580038339.3

申请日:

2015.09.09

公开号:

太阳城集团CN106660845A

公开日:

2017.05.10

当前法律状态:

实审

有效性:

审中

法律详情: 实质审查的生效IPC(主分类):C02F 3/34申请日:20150909|||公开
IPC分类号: C02F3/34; C02F11/14 主分类号: C02F3/34
申请人: 诺维信公司
发明人: G·德洛齐耶; 吴文平; 张名佳; 徐望晖
地址: 丹麦鲍斯韦
优先权: 2014.09.09 US 62/048,058
专利代理机构: 北京坤瑞律师事务所 11494 代理人: 史悦
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法律状态
申请(专利)号:

CN201580038339.3

授权太阳城集团号:

|||

法律状态太阳城集团日:

2017.10.10|||2017.05.10

法律状态类型:

实质审查的生效|||公开

摘要

本披露涉及通过在常规调节和脱水操作之前添加α??淀粉酶和蛋白酶至污泥来增强污泥脱水性能。

权利要求书

1.一种用于增强污泥的脱水性能的方法,包括添加α-淀粉酶和蛋白酶至该污泥,其中
该α-淀粉酶与SEQ ID NO:1中所示的嗜热脂肪土芽胞杆菌α-淀粉酶具有至少90%序列一致
性,并且该蛋白酶与SEQ ID NO:2具有至少90%序列一致性。
2.根据权利要求1所述的方法,其中该α-淀粉酶与SEQ ID NO:1中所示的α-淀粉酶具有
至少96%序列一致性。
3.根据权利要求1所述的方法,其中该α-淀粉酶与SEQ ID NO:1具有至少97%序列一致
性。
4.根据权利要求1所述的方法,其中α-淀粉酶的剂量在每干吨的总悬浮固体2和140g之
间,并且蛋白酶的剂量在每干吨的总悬浮固体2和140g之间。
5.根据权利要求1所述的方法,其中α-淀粉酶的剂量在每干吨的总悬浮固体2和70g之
间,并且蛋白酶的剂量在每干吨的总悬浮固体2和70g之间。
6.根据权利要求1所述的方法,其中α-淀粉酶的剂量在每干吨的总悬浮固体2和35g之
间,并且蛋白酶的剂量在每干吨的总悬浮固体2和35g之间。
7.根据权利要求1所述的方法,其中α-淀粉酶的剂量在每干吨的总悬浮固体2和8g之
间。
8.根据权利要求1所述的方法,其中α-淀粉酶的剂量在每干吨的总悬浮固体2和5g之
间,并且蛋白酶的剂量在每干吨的总悬浮固体2和5g之间。
9.根据权利要求1所述的方法,其中允许该α-淀粉酶和蛋白酶与该污泥一起孵育1分钟
至24小时。
10.根据权利要求1所述的方法,其中允许该α-淀粉酶和蛋白酶与该污泥一起孵育30分
钟至12小时。
11.根据权利要求1所述的方法,其中允许该α-淀粉酶和蛋白酶与该污泥一起孵育1小
时至2小时。
12.根据权利要求1所述的方法,其中该污泥是在常规城市和工业废水处理操作期间产
生的。
13.根据权利要求4所述的方法,其中该污泥选自下组,该组由以下各项组成:来自初级
沉淀池的初沉污泥、废活性污泥、回流活性污泥、厌氧消化污泥和需氧消化污泥。
14.根据权利要求1所述的方法,其中与一种或多种脂肪酶、纤维素酶、半纤维素酶、氧
化还原酶、漆酶、糖基水解酶和/或酯酶组合,添加该a-淀粉酶和蛋白酶。
15.如权利要求1所述的方法,其中该α-淀粉酶具有α-淀粉酶活性,并且该蛋白酶具有
蛋白酶活性。
16.一种处理污泥的方法,包括:
(a)用与SEQ ID NO:1中所示的α-淀粉酶具有至少95%序列一致性的α-淀粉酶和与SEQ
ID NO:2具有至少90%序列一致性的蛋白酶接触污泥;并且
(b)从该污泥中去除水。
17.如权利要求16所述的方法,其中该α-淀粉酶与SEQ ID NO:1中所示的α-淀粉酶具有
至少98%序列一致性。
18.如权利要求16所述的方法,其中该α-淀粉酶与SEQ ID NO:1中所示的α-淀粉酶具有
至少99%序列一致性。
19.如权利要求16所述的方法,其中该α-淀粉酶由SEQ ID NO:1的氨基酸序列组成。
20.如权利要求16的方法,其中该蛋白酶与SEQ ID NO:2具有至少98%序列一致性。
21.如权利要求16的方法,其中该蛋白酶与SEQ ID NO:2具有至少99%序列一致性。

说明书

用于用酶处理增强污泥的脱水性能的方法

对序列表的引用

本申请包括计算机可读形式的序列表,将其通过引用结合在此。

发明领域

本发明涉及用于增强由常规废水处理操作产生的残余物(即污泥)的脱水性能
(dewaterability)的方法。

发明背景

常规废水处理过程期间产生的污泥,通常是在通过焚烧,土地利用,填埋,堆肥、等
的处理之前脱水或浓缩。基本脱水方案涉及通过添加调节剂,如硫酸铁和/或絮凝剂(如聚
合电解质),随后是跨越重力带式增稠器、带式压滤机或离心机的机械固体/液体分离,形成
强的、抗剪的污泥絮凝物。通过将污泥脱水,废水处理厂(WWTP)提高了最终必需处理掉的污
泥(即饼固体(cake solids))的每体积单位的固体的量。更高的饼固体的益处包括:减少脱
水污泥体积(要被被工厂“管理”的更少的污泥);降低每年运输成本(运送污泥至填埋或土
地利用地);在污泥可以被焚烧前待蒸发的更少的水(当焚烧用于废热发电的目的时增加污
泥的净能量值);至沼气池的更浓缩的进料;和/或减少要被填埋或被土地利用的污泥的体
积。

污泥的一般组成通常是约90%-99%的水,剩余的部分是总固体,其中实际的细胞
团块(即细菌细胞)占总固体的大约10%。剩余90%的总固体由胞外聚合物质(EPS)组成,它
形成水合基质,细菌细胞分散在所述水合基质内。无论用于产生污泥的方式,污泥脱水性能
已经很大程度上与全部污泥中的EPS部分有关。EPS由来自细胞溶解的碎片(例如核酸、脂
质/磷脂、蛋白质、等)、活性分泌的胞外产物(例如多糖和蛋白质)、胞外产物、EPS结合的酶
活性(例如多糖)、从废水吸收的材料(例如腐殖质、多价阳离子)组成。由于EPS这种复杂的
性质和多糖及蛋白质的突出的存在,传统上按碳水化合物和蛋白质的比率(EPS碳水化合物:蛋白质)
来表征EPS。尽管取决于WWTP的许多操作参数,初沉污泥和初沉污泥的EPS碳水化合物:蛋白质可以不
同。但是二沉污泥内的EPS组合物有点是更消化特异性:厌氧消化污泥的EPS碳水化合物:蛋白质倾向
于小于整体而好氧消化污泥EPS碳水化合物:蛋白质大于整体。在任何情况下,这些初沉组分被认为
是有效地结合水并且抵抗脱水的污泥絮凝物内的关键可水合物质。

破坏污泥絮凝物的水结合能力和/或机械完整性的方法被认为在聚合絮凝时增强
了全部污泥的脱水性能。大多数此类方法已经集中于破坏EPS组分和改进脱水性能的新颖
化学反应(例如酸预处理、多价阳离子调节剂)和工艺(高温预处理、放电、超声处理)的能
力。已有的多篇论文描述了将酶用于EPS内的选择性水解以减少污泥体积,具有不同结果。
参见DE 10249081、US 2003014125、WO 9110723和DE 3713739。

感兴趣的现有技术包括美国专利公开号US-2008-0190845(通过引用以其全文结
合在此),迪路西亚(DeLozier)等人,涉及用于增强由常规废水处理操作产生的残余物(即
污泥)的脱水性能方法。美国专利号4266031(通过引用以其全文结合在此),唐(Tang)等人
也是感兴趣的,因为它涉及来自地衣芽孢杆菌的蛋白酶。

由于污泥仍存在问题和脱水困难,对改进用于增强由常规废水处理操作产生的残
余物(即污泥)的脱水性能的方法存在持续的需求。

发明内容

本披露涉及用于增强污泥的脱水性能的方法,包括用酶及其包括a-淀粉酶和蛋白
酶的组合物接触或处理污泥。在一个优选的实施例中,本披露涉及用于增强污泥的脱水性
能的方法,包括用酶组合物处理污泥,该酶组合物包括来自诺维信公司(Novozymes A/S)
(巴格斯维尔德,丹麦)的AQUAZYME ULTRA1200品牌的酶组合物。在实施例中,本披露涉及用
于增强污泥的脱水性能的方法,包括用酶组合物接触污泥,该酶组合物包括有效量的来自
诺维信公司(Novozymes A/S)(巴格斯维尔德,丹麦)的AQUAZYME ULTRA 1200品牌的酶组合
物和有效量/补充量的蛋白酶。蛋白酶的非限制性实例包括谷氨酸特异性蛋白酶。

仍在另一个实施例中,处理包括酶组合物,该酶组合物包括a-淀粉酶、蛋白酶,例
如谷氨酸特异性蛋白酶,和至少一种另外的酶,例如,脂肪酶、纤维素酶、半纤维素酶、其他
蛋白酶、氧化还原酶、漆酶、糖基水解酶和/或酯酶。

优选在污泥调节(即,在凝固和/或絮凝之前)和机械脱水之前添加酶处理。在实施
例中,根据本披露的酶及其组合物被施用到城市污泥以帮助随后的机械脱水,导致降低了
污泥体积,和/或减少用于脱水过程中的聚合物的使用。

在实施例中,在本披露的组合物中的活性酶包括来自嗜热脂肪芽孢杆菌的α-淀粉
酶和谷氨酸特异性蛋白酶组分。与类似的条件下单独施用α-淀粉酶相比,本披露的组合物
人意料地增强了残余物的脱水性能。在实施例中,披露了用于增强污泥的脱水性能的方法,
包括用α-淀粉酶和蛋白酶接触污泥或添加它们至污泥的步骤,其中该α-淀粉酶与SEQ ID
NO:1中所示的嗜热脂肪土芽胞杆菌α-淀粉酶具有至少90%序列一致性,并且该蛋白酶与
SEQ ID NO:2具有至少90%序列一致性。在实施例中,该α-淀粉酶与SEQ ID NO:1中所示的
α-淀粉酶具有至少96%序列一致性。在实施例中,该α-淀粉酶与SEQ ID NO:1中所示的α-淀
粉酶具有至少97%序列一致性。在实施例中,该α-淀粉酶与SEQ ID NO:1中所示的α-淀粉酶
具有至少99%序列一致性。在实施例中,该α-淀粉酶包括SEQ ID NO:1中所示的α-淀粉酶或
由其组成。在实施例中,该α-淀粉酶是SEQ ID NO:1中所示的α-淀粉酶的成熟形式或其功能
片段。在实施例中,该蛋白酶与SEQ ID NO:2具有至少95%序列一致性。在实施例中,该蛋白
酶与SEQ ID NO:2具有至少96%序列一致性。在实施例中,该蛋白酶与SEQ ID NO:2具有至
少97%序列一致性。在实施例中,该蛋白酶与SEQ ID NO:2具有至少98%序列一致性。在实
施例中,该蛋白酶与SEQ ID NO:2具有至少99%序列一致性。在实施例中,该蛋白酶包括SEQ
ID NO:2中所示的蛋白酶或由其组成。在实施例中,该蛋白酶是SEQ ID NO:2中所示的蛋白
酶的成熟形式或其功能片段。

在实施例中,α-淀粉酶的剂量在每干吨的总悬浮固体2和140g之间,并且蛋白酶的
剂量在每干吨的总悬浮固体2和140g之间。在实施例中,α-淀粉酶的剂量在每干吨的总悬浮
固体2和70g之间,并且蛋白酶的剂量在每干吨的总悬浮固体2和70g之间。在实施例中,α-淀
粉酶的剂量在每干吨的总悬浮固体2和35g之间,并且蛋白酶的剂量在每干吨的总悬浮固体
2和35g之间。在实施例中,α-淀粉酶的剂量在每干吨的总悬浮固体2和8g之间。在实施例中,
α-淀粉酶的剂量在每干吨的总悬浮固体2和5g之间,并且蛋白酶的剂量在每干吨的总悬浮
固体2和5g之间。在实施例中,允许α-淀粉酶和蛋白酶与污泥一起孵育1分钟至24小时。

在实施例中,允许α-淀粉酶和蛋白酶与污泥一起孵育30分钟至12小时。在实施例
中,允许α-淀粉酶和蛋白酶与污泥一起孵育1小时至2小时。在实施例中,污泥是在常规城市
和工业废水处理操作期间产生的。

在实施例中,本披露涉及处理污泥的方法,包括:

(a)用与SEQ ID NO:1中所示的α-淀粉酶具有至少90%序列一致性的α-淀粉酶和
与SEQ ID NO:2具有至少90%序列一致性的蛋白酶接触污泥;并且

(b)从该污泥中去除水。在实施例中,该α-淀粉酶与SEQ ID NO:1中所示的α-淀粉
酶具有至少98%序列一致性。在实施例中,该α-淀粉酶与SEQ ID NO:1中所示的α-淀粉酶具
有至少99%序列一致性。在实施例中,该蛋白酶与SEQ ID NO:2中所示的蛋白酶具有至少
98%序列一致性。在实施例中,该蛋白酶与SEQ ID NO:2中所示的蛋白酶具有至少99%序列
一致性。在实施例中,该α-淀粉酶是SEQ ID NO:1的α-淀粉酶的成熟形式或其功能片段,并
且该蛋白酶是SEQ ID NO:2的蛋白酶的成熟形式。

术语“片段”意指具有在成熟多肽的氨基和/或羧基末端不存在的一个或多个(例
如若干个)氨基酸的多肽;其中该片段具有活性。

附图简要说明

图1是根据本披露的废水处理的示意图。

优选实施例的详细说明

本披露涉及促进和/或改进污泥脱水过程的酶方法,该污泥例如是常规废水处理
期间产生的污泥。

用来处理工业和城市废水的不同过程通常产生污泥作为适当操作的副产物。对废
水处理工业产生的污泥的分类不仅根据废水的来源(即城市的或工业的),而且还根据废水
处理过程中的具体阶段。在最广泛的分类中,认为污泥有初沉(primary)、二沉(secondary)
或三沉(tertiary)之分。通常将初沉污泥认为是“原污泥”(raw),因为它们通常是来自原料
废水流经过初级沉淀池(primary clarifiers),固体沉降的结果。在大多数情况下,然后将
经澄清的水发送至活性污泥池(activated sludge basins;ASBs),其中悬浮的微生物絮凝
物将可溶性污染物从水中去除。由于微生物的复制,必需定期将它们从ASB中去除以避免生
长过度。它们的去除发生在从ASB接收流入物的二级沉淀池中行。这种“二次污泥”被认为是
“废活性污泥”(WAS)并且在采用生物养分去除(BNR)系统的WWTP中具有相对普遍的存在。为
了减少这种二沉污泥的体积(并且将其稳定化),可以将污泥发送至好氧(环境通气
(ambient aeration)或纯氧)或厌氧消化器,该消化器可以在中温抑或高温条件下运行。然
后所得“三沉”污泥被称为“消化污泥”(digested sludge),并且可以根据消化的特性进一
步分类(例如高温好氧消化污泥)。因此能够看出,在废水处理期间产生了无数的污泥类型。
然而,它们可以被松散地分组为:

1.初沉或原污泥(raw sludge);

2.二沉或废活性污泥;和

3.三沉、稳定化的或消化的污泥

无论由哪种采用方式产生,通常采用一些生物养分去除的方式,使废水处理操作
期间产生的污泥将包含用作酶水解底物的物质。在大多数情况下,这种底物作为包括污泥
固体的主要部分的胞外聚合物质(EPS)的组分存在。污泥之间不同的EPS的组成取决于多种
变量,这些变量包括待处理的废水的性质、采用的处理过程和处理条件。特定的单糖(例如
葡萄糖、甘露糖、半乳糖、等)倾向于普遍地存在于污泥EPS内。考虑到这点,尽管一种或多种
污泥的EPS的总体组成可以差异巨大,但是在污泥组分中存在的糖苷键类型上存在一些程
度的相似性。

根据本披露,在此描述的a-淀粉酶和蛋白酶组合物可以施用到所有与常规废水处
理有关的所有一种或多种污泥,以特异性地改进脱水性能。在一个优选的实施例中,该α-淀
粉酶和蛋白酶及其组合物被施用到处理工业和城市废水期间产生的一种或多种初沉和二
沉污泥。在实施例中,该α-淀粉酶和蛋白酶和其组合物被施用到来自初级沉淀池的初沉污
泥,废活性污泥,回流活性污泥,需氧消化污泥和/或厌氧消化污泥。本披露的目的是为了促
进或改进污泥脱水的过程,包括在常规污泥调节和脱水操作之前用α-淀粉酶和蛋白酶处理
污泥。

根据本披露,增强污泥的脱水性能的过程包括以下步骤或由其组成:

a)产生污泥,例如,在常规废水处理期间;

b)根据本披露,用α-淀粉酶和蛋白酶处理该污泥;

c)任选地,用凝结添加剂和/或絮凝添加剂调节该污泥;

d)用常规设备将酶处理过的污泥脱水。

除了上述步骤,可以包括另外的任选步骤,例如,在消化/稳定化阶段之前和之后
均用酶处理污泥。在实施例中,在浓缩废水加工流中的污泥之前,本披露的酶组合物与污泥
接触。在实施例中,在将废水加工流中的污泥机械脱水之前,本披露的酶组合物与污泥接
触。

用于本披露的酶处理的适合的α-淀粉酶的实例是源自土芽孢杆菌属
(Geobacillus)(先前为芽孢杆菌属(Bacillus))的菌株(例如源自嗜热脂肪土芽孢杆菌)的
那些α-淀粉酶。如在此使用,如例如在“源自嗜热脂肪土芽孢杆菌”中时,“源自”的意指野生
型a-淀粉酶及其变体。此类酶也可以合成制备,如本领域中熟知的。

在实施例中,该α-淀粉酶源自嗜热脂肪土芽孢杆菌的菌株。在实施例中,该α-淀粉
酶是商业α-淀粉酶组合物AQUAZYM ULTRATM1200(从诺维信北美公司(Novozymes North
America,Inc.)或诺维信公司(Novozymes A/S)可得)。适合的α-淀粉酶描述于PCT申请号WO
96/23873和WO 99/19467,这二者都通过引用以其全文结合在此。在实施例中,该α-淀粉酶
包括与如SEQ ID NO:1中所示的嗜热脂肪土芽胞杆菌α-淀粉酶具有至少50%序列一致性,
至少60%序列一致性,至少70%序列一致性,至少75%序列一致性,至少80%序列一致性,
至少85%序列一致性,至少90%序列一致性,至少95%序列一致性,至少96%序列一致性,
至少97%序列一致性,至少98%序列一致性,或至少99%序列一致性的α-淀粉酶。出于本披
露的目的,使用如在EMBOSS包(EMBOSS:欧洲分子生物学开放软件套件(The European
Molecular Biology Open Software Suite),赖斯(Rice)等人,2000,遗传学趋势(Trends
Genet.)16:276-277)(优选5.0.0版或更新版本)的尼德尔(Needle)程序中所实施的尼德尔
曼-翁施算法(尼德尔曼(Needleman)和翁施(Wunsch),1970,分子生物学杂志
(J.Mol.Biol.)48:443-453)来确定两个氨基酸序列之间的序列一致性。所使用的参数是空
位开放罚分10、空位延伸罚分0.5,和EBLOSUM62(BLOSUM62的EMBOSS版本)取代矩阵。将标记
为“最长同一性”的Needle输出(使用-nobrief选项获得)用作百分比同一性并且是如下计
算的:

(相同残基x 100)/(比对的长度-在比对中的空位总数)

在实施例中,将该a-淀粉酶以有效量施用以促进或改进污泥脱水的过程,该过程
包括用a-淀粉酶接触或处理污泥,优选地,在常规污泥调节和脱水操作(例如浓缩和机械脱
水步骤)之前进行。适合量的实例包括每kg的总悬浮固体2至140g蛋白,每kg的总悬浮固体2
至70g蛋白,每kg的总悬浮固体2至35g蛋白,每kg的总悬浮固体2至15g蛋白,每kg的总悬浮
固体2至8g蛋白,和每kg的总悬浮固体2至5g蛋白。在实施例中,Ultra 1200品牌
α-淀粉酶以每干吨的污泥固体0.1-5kg施用。在实施例中,Ultra 1200品牌α-淀
粉酶以每干吨的污泥固体0.5-2kg施用。在实施例中,Ultra 1200品牌α-淀粉酶
以每干吨的污泥固体0.5kg施用。

可以在适合污泥加工条件的条件下施用该a-淀粉酶,例如,温度从5℃至40℃,pH
条件从4至10,并且持续0.5至30小时的处理太阳城集团,例如1min至24小时、30min至12小时、和1
小时至2小时。

在实施例中,将该a-淀粉酶与蛋白酶组合以有效促进或改进污泥脱水的过程的量
施用,该方法包括用a-淀粉酶和蛋白酶处理污泥,优选地,在常规污泥调节和脱水操作之前
进行。与α-淀粉酶组合的蛋白酶的适合的量的实例包括每kg的总悬浮固体2至140g的蛋白,
每kg的总悬浮固体2至70g的蛋白,每kg的总悬浮固体2至35g的蛋白,每kg的总悬浮固体2至
15g的蛋白,每kg的总悬浮固体2至8g的蛋白,和每kg的总悬浮固体2-5g的蛋白。在实施例
中,谷氨酸特异性蛋白酶以0.1-5g EP/DT给予。在实施例中,谷氨酸特异性蛋白酶以1g EP/
DT(~31ppm)给予。

在实施例中,该蛋白酶源自地衣芽孢杆菌的菌株。在实施例中,该蛋白酶是商业蛋
白酶组合物谷氨酸特异性蛋白酶(从诺维信北美公司(Novozymes North America,Inc.)或
诺维信公司(Novozymes A/S)可得)。在实施例中,适合的蛋白酶描述于US 4266031、WO
1991/13554、WO 01/16285和UniProt登录号P0C1U8。在实施例中,该酶组合物包括与如SEQ
ID NO:2中所示的蛋白酶具有至少50%序列一致性,至少60%序列一致性,至少70%序列一
致性,至少75%序列一致性,至少80%序列一致性,至少85%序列一致性,至少90%序列一
致性,至少95%序列一致性,至少96%序列一致性,至少97%序列一致性,至少98%序列一
致性,或至少99%序列一致性的蛋白酶。出于本披露的目的,使用如在EMBOSS包(EMBOSS:欧
洲分子生物学开放软件套件(The European Molecular Biology Open Software Suite),
赖斯(Rice)等人,2000,遗传学趋势(Trends Genet.)16:276-277)(优选5.0.0版或更新版
本)的尼德尔(Needle)程序中所实施的尼德尔曼-翁施算法(尼德尔曼(Needleman)和翁施
(Wunsch),1970,分子生物学杂志(J.Mol.Biol.)48:443-453)来确定两个氨基酸序列之间
的序列一致性。所使用的参数是空位开放罚分10、空位延伸罚分0.5,和EBLOSUM62
(BLOSUM62的EMBOSS版本)取代矩阵。将标记为“最长同一性”的Needle输出(使用-nobrief
选项获得)用作百分比同一性并且是如下计算的:

(相同残基x 100)/(比对的长度-在比对中的空位总数)。

在实施例中,该蛋白酶例如谷氨酸特异性蛋白酶以有效促进或改进污泥脱水的过
程的量施用,包括用α-淀粉酶和蛋白酶处理污泥,优选地,在常规污泥调节和脱水操作(包
括但不仅限于浓缩和机械脱水)之前进行。蛋白酶的适合的量的实例包括每kg的总悬浮固
体2至140g的蛋白,每kg的总悬浮固体2至70g的蛋白,每kg的总悬浮固体2至35g的蛋白,每
kg的总悬浮固体2至15g的蛋白,每kg的总悬浮固体2至8g的蛋白,和每kg的总悬浮固体2-5g
的蛋白。在实施例中,谷氨酸特异性蛋白酶以0.1-5g EP/DT给予。在实施例中,谷氨酸特异
性蛋白酶以1g EP/DT(~31ppm)给予。

可以在适合污泥加工条件的条件下施用该蛋白酶,例如谷氨酸特异性蛋白酶,例
如像,温度从5℃至40℃,pH条件从4至10,并且持续0.5至30小时的处理太阳城集团,例如1min至24
小时、30min至12小时、和1小时至2小时。根据本披露的α-淀粉酶/蛋白酶处理还可以设计添
加一种或多种另外的酶。优选的另外的酶包括脂肪酶、纤维素酶、半纤维素酶、氧化还原酶、
漆酶、另一种蛋白酶、糖基水解酶和/或酯酶。

在实施例中,根据本披露的处理还可以施用在污泥调节步骤,其中聚合物是当前
正在使用的。酶产品是消耗品,除了污水处理厂适当地分散它的能力外,将不需要任何硬件
与它一起。在实施例中,根据本披露的处理将完全替代废水处理中使用的聚合物。在实施例
中,根据本披露的处理将减少废水处理中的使用的聚合物。在实施例中,酶的使用将是系
统/构型不可知论的。只要具体工厂在脱水之前调节污泥,就可以使用根据本披露提出的α-
淀粉酶/蛋白酶组合物。

参考图1,示出本披露的实施例的非限制性的示意图。此处,示出了废水处理(10),
其中原始废水(20)进入处理,并且形成加工流(22)。在一个非限制性的实例中,在再循环、
退出抑或向下推进加工流之前,加工流22流经沉砂池(24)、沉淀池(26)、生物处理(28)和沉
淀池(30)。初沉污泥(32)和二沉污泥(34)示出朝向浓缩(36)推进。污泥被示出在机械脱水
(42)、接触絮凝剂(44)和污泥输出(46)之前,进入消化(38)和形成三沉污泥(40)。图1示出
了本披露的酶(48),在浓缩(36)和机械脱水(42)之前接触加工流。图1是非限制性的,其中
根据本披露的酶(48)可以在浓缩之前和/或脱水之前接触加工流。尽管未在图1中示出,本
披露的酶可以在过程中任一点和在贯穿过程的不同(多个)点接触或被添加至加工流中。

在实施例中,并且如图1中所示,优选在污泥调节(即凝结和/或絮凝之前)和机械
脱水之前添加酶处理。

实例

材料

城市污泥

Ultra 1200品牌α-淀粉酶(从诺维信公司(Novozymes A/S)可得)(SEQ
ID NO:1)。

谷氨酸特异性蛋白酶(SEQ ID NO:2)。

方法

建立了具有300-5000ml规模的实验室测定,其中使用正压滤机用于固/液分离。分
析城市污泥,发现具有42%w/w蛋白质,3.6%w/w葡聚糖,2.3%w/w木聚糖和15.1%w/w酸不
溶物质。

以每干吨的污泥固体0.5kg施用Ultra 1200品牌α-淀粉酶。谷氨酸特
异性蛋白酶以1g EP/DT(大约31ppm)给予。

材料和方法的概述如下所示:

通过添加与污泥组合的本披露的酶,在室温下在烧瓶中进行孵育2hr。

如下进行絮凝:絮凝剂(CPAM,0.3%-0.5%g/g,DM)

脱水:用压滤机或快速混合离心机进行

结果(淀粉酶和蛋白酶改进了污泥的脱水性能)。

通过使用每干吨的污泥固体0.5kg,Aquazyme-α淀粉酶将脱水饼固体增加了
3.2%,并且将脱水饼的重量减少了9.6%。

谷氨酸特异性蛋白酶以1g EP/DT(大约31ppm)给予,将脱水饼固体增加了2.5%,
并且将脱水饼的重量减少了7.4%。

表1--脱水饼特征



在按0.2-2ppm的谷氨酸特异性蛋白酶(NZ45001)添加后,絮凝物的抗剪能力增加。

当谷氨酸特异性蛋白酶(NZ45001)剂量大于10g EP/DT时,污泥的脱水性能很差。



应理解的是,可以对本文披露的实施例进行各种修改。因此,不应将上述描述理解
为限制,他们仅作为对实施例的示例说明。本领域那些技术人员将会预见到本文所附权利
要求范围和宗旨内的其他修改。此外,除非并且除了当明确描述了各个步骤的顺序,否则不
应将术语解释为暗示本文披露的各种步骤之间或其中的任何具体顺序。

序列表

<110> 诺维信公司(Novozymes A/S)

吴文萍(Wu, Wenping)

张明佳(Zhang, Mingjia)

许王辉(Xu, Wanghui)

迪路西亚 格雷戈里(DeLozier, Gregory)

<120> 用于用酶处理增强污泥的脱水性能的方法

<130> 13039-WO-PCT

<160> 2

<170> PatentIn版本3.5

<210> 1

<211> 515

<212> PRT

<213> 嗜热脂肪芽孢杆菌

<400> 1

Ala Ala Pro Phe Asn Gly Thr Met Met Gln Tyr Phe Glu Trp Tyr Leu

1 5 10 15

Pro Asp Asp Gly Thr Leu Trp Thr Lys Val Ala Asn Glu Ala Asn Asn

20 25 30

Leu Ser Ser Leu Gly Ile Thr Ala Leu Trp Leu Pro Pro Ala Tyr Lys

35 40 45

Gly Thr Ser Arg Ser Asp Val Gly Tyr Gly Val Tyr Asp Leu Tyr Asp

50 55 60

Leu Gly Glu Phe Asn Gln Lys Gly Thr Val Arg Thr Lys Tyr Gly Thr

65 70 75 80

Lys Ala Gln Tyr Leu Gln Ala Ile Gln Ala Ala His Ala Ala Gly Met

85 90 95

Gln Val Tyr Ala Asp Val Val Phe Asp His Lys Gly Gly Ala Asp Gly

100 105 110

Thr Glu Trp Val Asp Ala Val Glu Val Asn Pro Ser Asp Arg Asn Gln

115 120 125

Glu Ile Ser Gly Thr Tyr Gln Ile Gln Ala Trp Thr Lys Phe Asp Phe

130 135 140

Pro Gly Arg Gly Asn Thr Tyr Ser Ser Phe Lys Trp Arg Trp Tyr His

145 150 155 160

Phe Asp Gly Val Asp Trp Asp Glu Ser Arg Lys Leu Ser Arg Ile Tyr

165 170 175

Lys Phe Arg Gly Ile Gly Lys Ala Trp Asp Trp Glu Val Asp Thr Glu

180 185 190

Asn Gly Asn Tyr Asp Tyr Leu Met Tyr Ala Asp Leu Asp Met Asp His

195 200 205

Pro Glu Val Val Thr Glu Leu Lys Asn Trp Gly Lys Trp Tyr Val Asn

210 215 220

Thr Thr Asn Ile Asp Gly Phe Arg Leu Asp Ala Val Lys His Ile Lys

225 230 235 240

Phe Ser Phe Phe Pro Asp Trp Leu Ser Tyr Val Arg Ser Gln Thr Gly

245 250 255

Lys Pro Leu Phe Thr Val Gly Glu Tyr Trp Ser Tyr Asp Ile Asn Lys

260 265 270

Leu His Asn Tyr Ile Thr Lys Thr Asn Gly Thr Met Ser Leu Phe Asp

275 280 285

Ala Pro Leu His Asn Lys Phe Tyr Thr Ala Ser Lys Ser Gly Gly Ala

290 295 300

Phe Asp Met Arg Thr Leu Met Thr Asn Thr Leu Met Lys Asp Gln Pro

305 310 315 320

Thr Leu Ala Val Thr Phe Val Asp Asn His Asp Thr Glu Pro Gly Gln

325 330 335

Ala Leu Gln Ser Trp Val Asp Pro Trp Phe Lys Pro Leu Ala Tyr Ala

340 345 350

Phe Ile Leu Thr Arg Gln Glu Gly Tyr Pro Cys Val Phe Tyr Gly Asp

355 360 365

Tyr Tyr Gly Ile Pro Gln Tyr Asn Ile Pro Ser Leu Lys Ser Lys Ile

370 375 380

Asp Pro Leu Leu Ile Ala Arg Arg Asp Tyr Ala Tyr Gly Thr Gln His

385 390 395 400

Asp Tyr Leu Asp His Ser Asp Ile Ile Gly Trp Thr Arg Glu Gly Val

405 410 415

Thr Glu Lys Pro Gly Ser Gly Leu Ala Ala Leu Ile Thr Asp Gly Pro

420 425 430

Gly Gly Ser Lys Trp Met Tyr Val Gly Lys Gln His Ala Gly Lys Val

435 440 445

Phe Tyr Asp Leu Thr Gly Asn Arg Ser Asp Thr Val Thr Ile Asn Ser

450 455 460

Asp Gly Trp Gly Glu Phe Lys Val Asn Gly Gly Ser Val Ser Val Trp

465 470 475 480

Val Pro Arg Lys Thr Thr Val Ser Thr Ile Ala Arg Pro Ile Thr Thr

485 490 495

Arg Pro Trp Thr Gly Glu Phe Val Arg Trp Thr Glu Pro Arg Leu Val

500 505 510

Ala Trp Pro

515

<210> 2

<211> 316

<212> PRT

<213> 地衣芽孢杆菌

<400> 2

Met Val Ser Lys Lys Ser Val Lys Arg Gly Leu Ile Thr Gly Leu Ile

1 5 10 15

Gly Ile Ser Ile Tyr Ser Leu Gly Met His Pro Ala Gln Ala Ala Pro

20 25 30

Ser Pro His Thr Pro Val Ser Ser Asp Pro Ser Tyr Lys Ala Glu Thr

35 40 45

Ser Val Thr Tyr Asp Pro Asn Ile Lys Ser Asp Gln Tyr Gly Leu Tyr

50 55 60

Ser Lys Ala Phe Thr Gly Thr Gly Lys Val Asn Glu Thr Lys Glu Lys

65 70 75 80

Ala Glu Lys Lys Ser Pro Ala Lys Ala Pro Tyr Ser Ile Lys Ser Val

85 90 95

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100 105 110

Tyr Arg Ala Ile Val His Ile Ser Ser Ser Ile Gly Ser Cys Thr Gly

115 120 125

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130 135 140

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145 150 155 160

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165 170 175

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180 185 190

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210 215 220

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225 230 235 240

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245 250 255

Tyr Gly Gly Gln Ser Gly Ser Pro Val Phe Glu Gln Ser Ser Ser Arg

260 265 270

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275 280 285

Tyr Gly Gly Ser Ser Tyr Asn Arg Gly Thr Arg Ile Thr Lys Glu Val

290 295 300

Phe Asp Asn Leu Thr Asn Trp Lys Asn Ser Ala Gln

305 310 315

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